Pour se débarrasser de leurs ennemis, les bactéries stockent dans leur génome des copies de leurs gènes. Surprenant, le mécanisme est aussi incompréhensible… mais peut-être bientôt utilisable par l’industrie.
A l’instar des éleveurs protégeant leurs cheptels des attaques de parasites, les industriels qui mettent au travail des troupeaux de bactéries (dans l’agroalimentaire, la pharmacie ou les biotechnologiques) veulent aussi aider leurs protégées à lutter contre leurs ennemis. Les plus redoutables sont les virus bactériophages, sortes de seringues à ADN, capables de s’agripper à la bactérie puis à en percer la paroi pour injecter tout leur génome.
Mais les bactéries savent se défendre. On s’en doutait mais on ignorait le mécanisme. Un début de réponse vient d’être donné par deux chercheurs canadiens du Département de biochimie et de microbiologie, Sylvain Moineau et Hélène Deveau, à l’université de Laval (Québec). Ils ont collaboré avec des scientifiques américains et français employés par Danisco, fabricant de produits lactiques pour l’agroalimentaire, et directement intéressé par la lutte contre les bactériophages.
Un bactériophage, ici le T4, qui s’attaque notamment à la célèbre Escherichia coli, est composé d’une tête à facettes contenant le génome. Les pattes forment un système d’amarrage sur la bactérie. La tige, ou queue (tail sur le dessin), se contracte, pour injecter le génome viral dans la bactérie. Crédit : Petr Leiman (Purdue University) / Fred Eiserling (UCLA)
Récupération de gènes
Les chercheurs ont mis en présence une population de bactéries du lait et un virus connu pour les attaquer. A l’issue de ce combat microscopique, la population bactérienne était presque décimée. Presque mais pas tout à fait : certaines avaient trouvé la parade et menaient une vie normale. Le génome des survivantes a été analysé et il a révélé une caractéristique particulière : l’abondance de séquences dites CRISPR (Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats). Cette curiosité de la biologie des bactéries, connue dans leurs deux grandes lignées (les Eubactéries et les Archées), consiste en de courtes portions d’ADN (10 à 50 nucléotides) répétées à l’identique un grand nombre de fois (jusqu’à 140) et séparées entre elles par une séquence qui, elle, reste unique et que l’on appelle faute de mieux un espaceur.
La surprise n’était pas totale car on soupçonnait déjà ces séquences répétitives de jouer un rôle dans ce qui ressemble à un véritable système immunologique des bactéries. Mais l’équipe en apporte la preuve formelle avec une découverte étonnante : quatre espaceurs présentent des codes génétiques similaires à celui des bactériophages qui ont attaqué les bactéries. Les survivantes ont donc intégré une partie du code génétique du virus pour lutter contre lui. Les chercheurs ont ensuite vérifié l’hypothèse en intervenant génétiquement sur les bactéries pour ajouter ou retirer des espaceurs. Ils ont bien observé que ces derniers sont indispensables aux bactéries pour lutter contre le virus. Les multiples séquences CRISPR des bactéries seraient donc le souvenir de mauvaises rencontres. Un peu comme une vaccination, ces copies de génomes viraux dans les espaceurs serviraient par la suite à se défendre contre un attaquant de la même famille.
Le mécanisme en cause reste inconnu mais Sylvain Moineau penche pour une interférence ARN. Ce phénomène, par lequel un ARN inactive les ARN messagers chargés de construire de protéines, est considéré comme une défense contre les virus. Même si on ne comprend toujours pas comment la bactérie utilise ces espaceurs, il sera peut-être un jour possible d’en tirer profit pour aider les travailleurs bactériens dans leur lutte contre leurs ennemis ancestraux.
A l’instar des éleveurs protégeant leurs cheptels des attaques de parasites, les industriels qui mettent au travail des troupeaux de bactéries (dans l’agroalimentaire, la pharmacie ou les biotechnologiques) veulent aussi aider leurs protégées à lutter contre leurs ennemis. Les plus redoutables sont les virus bactériophages, sortes de seringues à ADN, capables de s’agripper à la bactérie puis à en percer la paroi pour injecter tout leur génome.
Mais les bactéries savent se défendre. On s’en doutait mais on ignorait le mécanisme. Un début de réponse vient d’être donné par deux chercheurs canadiens du Département de biochimie et de microbiologie, Sylvain Moineau et Hélène Deveau, à l’université de Laval (Québec). Ils ont collaboré avec des scientifiques américains et français employés par Danisco, fabricant de produits lactiques pour l’agroalimentaire, et directement intéressé par la lutte contre les bactériophages.
Un bactériophage, ici le T4, qui s’attaque notamment à la célèbre Escherichia coli, est composé d’une tête à facettes contenant le génome. Les pattes forment un système d’amarrage sur la bactérie. La tige, ou queue (tail sur le dessin), se contracte, pour injecter le génome viral dans la bactérie. Crédit : Petr Leiman (Purdue University) / Fred Eiserling (UCLA)
Récupération de gènes
Les chercheurs ont mis en présence une population de bactéries du lait et un virus connu pour les attaquer. A l’issue de ce combat microscopique, la population bactérienne était presque décimée. Presque mais pas tout à fait : certaines avaient trouvé la parade et menaient une vie normale. Le génome des survivantes a été analysé et il a révélé une caractéristique particulière : l’abondance de séquences dites CRISPR (Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats). Cette curiosité de la biologie des bactéries, connue dans leurs deux grandes lignées (les Eubactéries et les Archées), consiste en de courtes portions d’ADN (10 à 50 nucléotides) répétées à l’identique un grand nombre de fois (jusqu’à 140) et séparées entre elles par une séquence qui, elle, reste unique et que l’on appelle faute de mieux un espaceur.
La surprise n’était pas totale car on soupçonnait déjà ces séquences répétitives de jouer un rôle dans ce qui ressemble à un véritable système immunologique des bactéries. Mais l’équipe en apporte la preuve formelle avec une découverte étonnante : quatre espaceurs présentent des codes génétiques similaires à celui des bactériophages qui ont attaqué les bactéries. Les survivantes ont donc intégré une partie du code génétique du virus pour lutter contre lui. Les chercheurs ont ensuite vérifié l’hypothèse en intervenant génétiquement sur les bactéries pour ajouter ou retirer des espaceurs. Ils ont bien observé que ces derniers sont indispensables aux bactéries pour lutter contre le virus. Les multiples séquences CRISPR des bactéries seraient donc le souvenir de mauvaises rencontres. Un peu comme une vaccination, ces copies de génomes viraux dans les espaceurs serviraient par la suite à se défendre contre un attaquant de la même famille.
Le mécanisme en cause reste inconnu mais Sylvain Moineau penche pour une interférence ARN. Ce phénomène, par lequel un ARN inactive les ARN messagers chargés de construire de protéines, est considéré comme une défense contre les virus. Même si on ne comprend toujours pas comment la bactérie utilise ces espaceurs, il sera peut-être un jour possible d’en tirer profit pour aider les travailleurs bactériens dans leur lutte contre leurs ennemis ancestraux.
publié par lamrous yacine dans: bio-actualité
Selon des chercheurs canadiens, plusieurs cosmétiques, et spécialement des antirides, déclencheraient dans la peau des réactions pathologiques qui mériteraient beaucoup plus d'attention.
Pas vraiment rassurants, les tests in vitro effectués par trois chercheurs de l’université de Laval, au Québec, montrent que certains produits cosmétiques génèrent dans la peau des effets plutôt dévastateurs. Dans un récent article publié dans la revue British Journal of Dermatology, ils mettent en cause le DMAE (2-diméthylaminoéthanol), un cousin de la choline, une molécule fabriquée par l’organisme. Depuis des années, l’industrie cosmétique l’utilise comme antiride mais aussi dans des crèmes, des rouges à lèvres, des shampoings, des savons et des lotions pour bébés. Pourtant, personne ne savait jusqu’à présent comment il agissait.
François Marceau, Guillaume Morissette et Lucie Germain pensent avoir trouvé comment : par une réaction qu’ils qualifient de pathologique. Sur des cultures cellulaires, les chercheurs ont observé que le DMAE provoque un gonflement immédiat des fibroblastes, une famille de cellules que l’on trouve dans la peau. Ce sont les vacuoles, petites vésicules intracellulaires, qui augmentent brusquement de taille. L’équipe pense qu’elles absorbent massivement le DMAE et de l’eau. Sur la peau, ce gonflement provoque une tension plus grande qui réduit effectivement les rides.
Mort cellulaire
Pourquoi cette réaction serait-elle pathologique ? Parce que, rapportent les trois scientifiques, les fibroblastes ainsi gonflés se divisent beaucoup moins et subissent une perturbation de leur métabolisme tandis que leur taux de mortalité augmente. Or celui-ci est proportionnel à la quantité de DMAE introduite dans la culture. Avec des doses qui correspondent à une application normale d’une crème antiride, 25 % des cellules meurent après 24 heures.
L’équipe n’affirme pas pour autant que les produits à base de DMAE sont dangereux pour la santé. Mais leur avis est qu’il faudrait mieux étudier les effets de cette molécule, s’étonnant de ce que ce genre de produits, qui agissent au sein du corps humain, sont soumis à une réglementation légère. « Même si le DMAE est un produit quasiment médicamenteux et que d’autres produits de la même famille sont des médicaments, il existe très peu de documentation scientifique sur ses effets pharmacologiques et toxicologiques », commente François Marceau dans le journal de l’université de Laval. Et d’enfoncer le clou : « Plusieurs composés qui se retrouvent dans les cosmétiques sont aussi complexes que les médicaments, ils sont absorbés par la peau, ils sont concentrés dans les cellules, ils circulent dans le sang, ils sont éliminés par les reins ou peut-être même stockés dans le foie. Pourtant, le cadre réglementaire qui régit leur usage est beaucoup moins strict que celui des médicaments ».
Pas vraiment rassurants, les tests in vitro effectués par trois chercheurs de l’université de Laval, au Québec, montrent que certains produits cosmétiques génèrent dans la peau des effets plutôt dévastateurs. Dans un récent article publié dans la revue British Journal of Dermatology, ils mettent en cause le DMAE (2-diméthylaminoéthanol), un cousin de la choline, une molécule fabriquée par l’organisme. Depuis des années, l’industrie cosmétique l’utilise comme antiride mais aussi dans des crèmes, des rouges à lèvres, des shampoings, des savons et des lotions pour bébés. Pourtant, personne ne savait jusqu’à présent comment il agissait.
François Marceau, Guillaume Morissette et Lucie Germain pensent avoir trouvé comment : par une réaction qu’ils qualifient de pathologique. Sur des cultures cellulaires, les chercheurs ont observé que le DMAE provoque un gonflement immédiat des fibroblastes, une famille de cellules que l’on trouve dans la peau. Ce sont les vacuoles, petites vésicules intracellulaires, qui augmentent brusquement de taille. L’équipe pense qu’elles absorbent massivement le DMAE et de l’eau. Sur la peau, ce gonflement provoque une tension plus grande qui réduit effectivement les rides.
Mort cellulaire
Pourquoi cette réaction serait-elle pathologique ? Parce que, rapportent les trois scientifiques, les fibroblastes ainsi gonflés se divisent beaucoup moins et subissent une perturbation de leur métabolisme tandis que leur taux de mortalité augmente. Or celui-ci est proportionnel à la quantité de DMAE introduite dans la culture. Avec des doses qui correspondent à une application normale d’une crème antiride, 25 % des cellules meurent après 24 heures.
L’équipe n’affirme pas pour autant que les produits à base de DMAE sont dangereux pour la santé. Mais leur avis est qu’il faudrait mieux étudier les effets de cette molécule, s’étonnant de ce que ce genre de produits, qui agissent au sein du corps humain, sont soumis à une réglementation légère. « Même si le DMAE est un produit quasiment médicamenteux et que d’autres produits de la même famille sont des médicaments, il existe très peu de documentation scientifique sur ses effets pharmacologiques et toxicologiques », commente François Marceau dans le journal de l’université de Laval. Et d’enfoncer le clou : « Plusieurs composés qui se retrouvent dans les cosmétiques sont aussi complexes que les médicaments, ils sont absorbés par la peau, ils sont concentrés dans les cellules, ils circulent dans le sang, ils sont éliminés par les reins ou peut-être même stockés dans le foie. Pourtant, le cadre réglementaire qui régit leur usage est beaucoup moins strict que celui des médicaments ».
publié par lamrous yacine dans: bio-actualité
Il y a quelques années, un groupe de chercheurs Japonais mené par Takuzo Aida, professor of chemistry and biotechnology à l’Université de Tokyo, avait réussi à mettre au point une sorte de "paire de ciseaux moléculaire" capable de se fermer et de s’ouvrir sous l’action de la lumière. Lors de la 233ième réunion de la prestigieuse American Chemical Society, Takuzo Aida a fait le point sur les avancées depuis lors, notamment sur les techniques mises en œuvre démontrant la capacité de manipuler les molécules organiques avec une telle pince.
Ouverture et fermeture de la paire de ciseaux moléculaire sous l'action de la lumière (Crédit : Takuzo Aida).
« Ces pinces mesurent juste 3 nanomètres de long, c’est la bonne taille pour délivrer des substances chimiques à l’intérieur des cellules et même manipuler les gènes. Les biochimistes peuvent aussi s’en servir pour contrôler l’activité des protéines » affirme Takuzo Aida.
Manipuler ainsi les molécules biologiques est un vieux rêve, et l’on comprend que les biologistes soient particulièrement excités par la possibilité de le faire aujourd’hui en utilisant cette technique. Sous l’action d’un signal infra-rouge approprié, apte à pénétrer à l’intérieur des tissus vivants, on peut imaginer que ces pinces greffent des gènes spécifiques. En effet, ces nanomachines moléculaires possèdent des groupes chimiques qui réagissent en fermant ou ouvrant la pince qu’ils forment en absorbant des photons de différentes longueurs d’onde.
La pince possède vraiment la structure d’une paire de ciseaux et des molécules d’azobenzène et de ferrocène y sont utilisées. Sous l’action de la lumière, en particulier des UV, la forme longue de l’azobenzène se transforme en sa forme courte. Inversement, sous l’action de la lumière visible, la forme courte s’allonge. Cela provoque l’ouverture ou la fermeture de la pince moléculaire.
La partie constituant la lame d’un ciseau porte une molécule organométallique appelée porphyrine de Zinc. Lorsque l’atome de Zinc entre en contact avec l’azote d’une molécule, comme de l’ADN, tout se passe comme si une connexion magnétique solide se mettait en place. La molécule choisie est donc agrippée et peut être transportée puis libérée à volonté.
Le groupe travaille actuellement sur des formes plus longues de ciseaux moléculaires. Selon eux, les applications pratiques restent cependant réservées pour dans 5 à 10 ans. On peut d'ailleurs se demander si l'on ne réalisera pas avec eux des démons de Maxwell.
Ouverture et fermeture de la paire de ciseaux moléculaire sous l'action de la lumière (Crédit : Takuzo Aida).
« Ces pinces mesurent juste 3 nanomètres de long, c’est la bonne taille pour délivrer des substances chimiques à l’intérieur des cellules et même manipuler les gènes. Les biochimistes peuvent aussi s’en servir pour contrôler l’activité des protéines » affirme Takuzo Aida.
Manipuler ainsi les molécules biologiques est un vieux rêve, et l’on comprend que les biologistes soient particulièrement excités par la possibilité de le faire aujourd’hui en utilisant cette technique. Sous l’action d’un signal infra-rouge approprié, apte à pénétrer à l’intérieur des tissus vivants, on peut imaginer que ces pinces greffent des gènes spécifiques. En effet, ces nanomachines moléculaires possèdent des groupes chimiques qui réagissent en fermant ou ouvrant la pince qu’ils forment en absorbant des photons de différentes longueurs d’onde.
La pince possède vraiment la structure d’une paire de ciseaux et des molécules d’azobenzène et de ferrocène y sont utilisées. Sous l’action de la lumière, en particulier des UV, la forme longue de l’azobenzène se transforme en sa forme courte. Inversement, sous l’action de la lumière visible, la forme courte s’allonge. Cela provoque l’ouverture ou la fermeture de la pince moléculaire.
La partie constituant la lame d’un ciseau porte une molécule organométallique appelée porphyrine de Zinc. Lorsque l’atome de Zinc entre en contact avec l’azote d’une molécule, comme de l’ADN, tout se passe comme si une connexion magnétique solide se mettait en place. La molécule choisie est donc agrippée et peut être transportée puis libérée à volonté.
Le groupe travaille actuellement sur des formes plus longues de ciseaux moléculaires. Selon eux, les applications pratiques restent cependant réservées pour dans 5 à 10 ans. On peut d'ailleurs se demander si l'on ne réalisera pas avec eux des démons de Maxwell.
publié par lamrous yacine dans: bio-actualité
Une société américaine a modifié les gènes d’une bactérie pour lui faire produire un polymère destiné à confectionner du fil à suture biodégradable, bientôt commercialisé. Le matériau pourra aussi être utilisé à d’autres usages chirurgicaux, comme les stents et les valves artificielles.
La FDA (Food and drug Amdministration) vient de donner son accord. Ce polymère, baptisé de son nom commercial TephaFlex Absorbable Suture sera très prochainement mis en vente aux Etats-Unis. Ce fil de suture est présenté comme 30 % plus résistant que du fil ordinaire. Mais sa particularité principale est sa composition - un polyester organique - et son mode de fabrication. Elle est produite par une bactérie (la bien connue Escherichia coli) préalablement modifiée génétiquement grâce à la technique de l’ADN recombinant.
Voilà vingt ans, explique-t-on au MIT (Massachusetts Institute of Technology), que l’équipe d’Anthony Sinskey, à l’origine de cette technique, croise des bactéries à la recherche de gènes pour des polymères présentant un intérêt industriel. Tepha, l’entreprise qui a réalisé ce nouveau polymère, n’est pas prolixe en détails sur sa nature. Il s’agit d’un polyester. On sait les bactéries capables d’en produire de toutes sortes, notamment pendant la fermentation. Tepha s’est d’ailleurs spécialisée depuis sa création en 1998 dans les polyhydroxyalcanoates (PHA), utilisés aussi pour fabriquer des plastiques biodégradables.
Un fil en matière organique qui se décompose naturellement mais qui est aussi très solide…
Crédit : Jeffery Titcomb Studio
La FDA (Food and drug Amdministration) vient de donner son accord. Ce polymère, baptisé de son nom commercial TephaFlex Absorbable Suture sera très prochainement mis en vente aux Etats-Unis. Ce fil de suture est présenté comme 30 % plus résistant que du fil ordinaire. Mais sa particularité principale est sa composition - un polyester organique - et son mode de fabrication. Elle est produite par une bactérie (la bien connue Escherichia coli) préalablement modifiée génétiquement grâce à la technique de l’ADN recombinant.
Voilà vingt ans, explique-t-on au MIT (Massachusetts Institute of Technology), que l’équipe d’Anthony Sinskey, à l’origine de cette technique, croise des bactéries à la recherche de gènes pour des polymères présentant un intérêt industriel. Tepha, l’entreprise qui a réalisé ce nouveau polymère, n’est pas prolixe en détails sur sa nature. Il s’agit d’un polyester. On sait les bactéries capables d’en produire de toutes sortes, notamment pendant la fermentation. Tepha s’est d’ailleurs spécialisée depuis sa création en 1998 dans les polyhydroxyalcanoates (PHA), utilisés aussi pour fabriquer des plastiques biodégradables.
Un fil en matière organique qui se décompose naturellement mais qui est aussi très solide…
Crédit : Jeffery Titcomb Studio
publié par lamrous yacine dans: bio-actualité
L’extraordinaire résistance aux radiations d’une bactérie, Deinococcus radiodurans, lui a valu une célébrité mondiale et suscité quelques fantasmes. En octobre dernier, Miroslav Radman et son équipe avaient décrypté sa recette pour réparer son ADN mis en charpie. Aujourd’hui, une équipe américaine ajoute un nouvel ingrédient, le manganèse, et affirme que des protéines doivent jouer un rôle déterminant.
Depuis qu’elle a été découverte, en 1956, barbotant en pleine forme dans des conserves traitées par une dose massive de radioactivité, la bactérie Deinococcus radiodurans n’en finit pas d’étonner les scientifiques. Cette championne de la survie résiste mieux que personne à tout ce que les organismes vivants abhorrent : les ultraviolets, la radioactivité, l’eau oxygénée, l'acidité, le chaud (52 °C), le froid (-45 °C), le dessèchement et même le vide sans oublier l’absence de nourriture. On la trouve bien sûr dans des milieux aux conditions de vie très difficiles mais aussi… partout ailleurs car cette originale aime également le confort.
Pour expliquer cette exceptionnelle résistance, et particulièrement celle aux rayonnementsgrays - alors que Escherichia coli, une autre bactérie, périt à 60 Gy), on évoque depuis longtemps ionisants (cette bactérie tient le coup à 10 000 Gy - un mystérieux mécanisme de réparation de l’ADN, qui pourrait encore agir après la destruction quasi-totale des chromosomes et plasmides constituant son génome. Pour décrire ce retour à une vie normale après ce qui serait un arrêt de mort chez les autres organismes vivants, on parle parfois de « résurrection ». Certains, fortement impressionnés, font même de cet être hors norme un extraterrestre : Deinococcus radiodurans nous serait venue de Mars ou d’ailleurs, transportée par une météorite ou obligeamment déposée par une soucoupe volante. D’autres, et non des moindres, en font un candidat pour peupler la planète Mars, justement.
Parmi eux figure Miroslav Radman, professeur à l'Université René Descartes (Paris) et directeur de l'Unité 571 de l’Inserm. En 2006, lui et son équipe ont démonté le mécanisme de réparation de l’ADN. L’opération se ferait en deux phases. La première reconstitue les parties détruites en se servant des morceaux d’ADN restants et en s’aidant d’une certaine redondance dans les gènes. La seconde recombine l’ADN pour fabriquer de nouveaux chromosomes. Et le tour est joué.
Elle résiste aux pires conditions de vie et reconstitue son ADN, même quand il est en grande partie détruit. Les secrets de cette bactérie sont bien gardés mais pourraient nous ouvrir de nouvelles pistes médicales.
Crédit : Inserm
Des protéines au travail
Mais comment fonctionne ce mécanisme ? Michael Daly (University of the Health Sciences, Bethesda, Maryland, Etats-Unis) n’a pas la réponse mais pointe l’importance de protéines et du manganèse. Il remarque que chez Deinococcus radiodurans, ce métal est 300 fois plus abondant que dans les bactéries sensibles à la radioactivité. Dans un article à paraître en avril dans le magazine, PLoS Biology, lui et son équipe dévoilent l’existence d’un complexe chimique, utilisant le manganèse et dont la propriété est de détruire les radicaux libres, plus précisément ceux connus pour causer des dommages aux protéines mais pas à l’ADN. Or, note Michael Daly, « les protéines des bactéries sensibles aux radiations sont beaucoup plus sensibles que l’ADN ».
Son idée est donc que la réparation de l’ADN passe par la protection des protéines. Cité par Science, David Thaler, un microbiologiste de l’université Rockefeller (New York), suggère que le manganèse pourrait améliorer la capacité de certaines protéines à réparer l’ADN. Pour l’instant, il reste à en savoir plus sur ce complexe chimique. Michael Daly s'est lancé sur cette piste. La suite, donc, au prochain épisode…
Depuis qu’elle a été découverte, en 1956, barbotant en pleine forme dans des conserves traitées par une dose massive de radioactivité, la bactérie Deinococcus radiodurans n’en finit pas d’étonner les scientifiques. Cette championne de la survie résiste mieux que personne à tout ce que les organismes vivants abhorrent : les ultraviolets, la radioactivité, l’eau oxygénée, l'acidité, le chaud (52 °C), le froid (-45 °C), le dessèchement et même le vide sans oublier l’absence de nourriture. On la trouve bien sûr dans des milieux aux conditions de vie très difficiles mais aussi… partout ailleurs car cette originale aime également le confort.
Pour expliquer cette exceptionnelle résistance, et particulièrement celle aux rayonnementsgrays - alors que Escherichia coli, une autre bactérie, périt à 60 Gy), on évoque depuis longtemps ionisants (cette bactérie tient le coup à 10 000 Gy - un mystérieux mécanisme de réparation de l’ADN, qui pourrait encore agir après la destruction quasi-totale des chromosomes et plasmides constituant son génome. Pour décrire ce retour à une vie normale après ce qui serait un arrêt de mort chez les autres organismes vivants, on parle parfois de « résurrection ». Certains, fortement impressionnés, font même de cet être hors norme un extraterrestre : Deinococcus radiodurans nous serait venue de Mars ou d’ailleurs, transportée par une météorite ou obligeamment déposée par une soucoupe volante. D’autres, et non des moindres, en font un candidat pour peupler la planète Mars, justement.
Parmi eux figure Miroslav Radman, professeur à l'Université René Descartes (Paris) et directeur de l'Unité 571 de l’Inserm. En 2006, lui et son équipe ont démonté le mécanisme de réparation de l’ADN. L’opération se ferait en deux phases. La première reconstitue les parties détruites en se servant des morceaux d’ADN restants et en s’aidant d’une certaine redondance dans les gènes. La seconde recombine l’ADN pour fabriquer de nouveaux chromosomes. Et le tour est joué.
Elle résiste aux pires conditions de vie et reconstitue son ADN, même quand il est en grande partie détruit. Les secrets de cette bactérie sont bien gardés mais pourraient nous ouvrir de nouvelles pistes médicales.
Crédit : Inserm
Des protéines au travail
Mais comment fonctionne ce mécanisme ? Michael Daly (University of the Health Sciences, Bethesda, Maryland, Etats-Unis) n’a pas la réponse mais pointe l’importance de protéines et du manganèse. Il remarque que chez Deinococcus radiodurans, ce métal est 300 fois plus abondant que dans les bactéries sensibles à la radioactivité. Dans un article à paraître en avril dans le magazine, PLoS Biology, lui et son équipe dévoilent l’existence d’un complexe chimique, utilisant le manganèse et dont la propriété est de détruire les radicaux libres, plus précisément ceux connus pour causer des dommages aux protéines mais pas à l’ADN. Or, note Michael Daly, « les protéines des bactéries sensibles aux radiations sont beaucoup plus sensibles que l’ADN ».
Son idée est donc que la réparation de l’ADN passe par la protection des protéines. Cité par Science, David Thaler, un microbiologiste de l’université Rockefeller (New York), suggère que le manganèse pourrait améliorer la capacité de certaines protéines à réparer l’ADN. Pour l’instant, il reste à en savoir plus sur ce complexe chimique. Michael Daly s'est lancé sur cette piste. La suite, donc, au prochain épisode…
publié par lamrous yacine dans: bio-actualité
